САРКОМЕР [ sarcomere ]

     (Греч.: σάρξ, σαρκός - мясо, плоть, тело, плотская, несовершенная природа человека + μέρος - часть, доля, 1891).
     Саркомер - часть миофибриллы ограниченная двумя Z-дисками.
     Саркомер содержит сократительные белки миозин, актин, тропомиозин и тропонин, организованные в актиновые и миозиновые нити, взаимодействие которых, обеспечивает сокращение миофибриллы. Тропомиозин-тропониновая система принимает участие в управлении взаимодействием нитей.
     При рассмотрении окрашенного препарата скелетной или сердечной мышечной ткани в оптический микроскоп в проходящем свете видно, что мышечные клетки имеют поперечную исчерченность. Она связана с наличием в миофибриллах чередующихся зон: темных - анизотропных зон (A-зон) и светлых - изотропных зон (I-зон). Анизотропные зоны обладают двойным лучепреломлением. При рассмотрении в поляризованном свете они выглядят прозрачными, если поляризованный свет проходит вдоль длинной оси миофибриллы и непрозрачными, если поляризованный свет проходит перпендикулярно оси миофибриллы. Светлые I-зоны разделены на две половины тонкими темными полосками. Это Z-диски, перпендикулярно пересекающие миофибриллы. Последовательно расположенные блоки миофибриллы, расположенные между двумя Z-дисками, называют саркомерами. В обоих направлениях от Z-дисков параллельно оси миофибриллы отходят многочисленные тонкие нити. Их диаметр приблизительно ~ 6 нм. Они состоят по большей части из белка актина, но содержат также белки тропомиозин и тропонин. Тонкие нити называют актиновыми нитями (филаментами). На поперечном сечении миофибриллы актиновые нити расположены в виде правильного шестиугольника (см.: саркомер: схема). Таким образом, I-зоны образованы парами полярных участков соседних саркомеров, расположенных по обе стороны Z-диска с отходящими от него актиновыми нитями. Ближе к центру саркомера между актиновыми нитями могут быть расположены толстые нити, диаметром приблизительно ~ 16 нм, состоящие из белка миозина. Их называют миозиновыми нитями (филаментами). На поперечном сечении миофибриллы они, также как и актиновые, видны как правильный шестиугольник. Миозиновые нити вместе с перекрывающими их актиновыми нитями образуют темную, анизотропную А-зону в каждом саркомере. В центре А-зоны имеется светлый участок - H-зона. Здесь миозиновые нити расположены изолированно, не перекрываются актиновыми нитями. В центре Н-зоны на электронных микрофотографиях обнаруживают очень тонкую темную полоску, M-зону. Полагают, что эта структура удерживает миозиновые нити в виде упорядоченного пучка в средине саркомера, подобно тому, как Z-диски удерживают в виде упорядоченных пучков актиновые нити по краям саркомеров. Установлено, что в М-зоне локализованы ферменты (например, креатинкиназа), обеспечивающие метаболизм миофибриллы. Изотропный (светлый) участок миофибриллы (I-зона), расположенный между двумя А-зонами, содержит только актиновые нити. На участке взаимного перекрывания миозиновых и актиновых нитей каждая миозиновая (толстая) нить симметрично окружена шестью актиновыми (тонкими) нитями (а каждая актиновая - тремя миозиновыми), так что тонкие и толстые нити отделяются друг от друга.
     Миофибрилла сокращается за счет укорочения последовательно соединенных саркомеров. Механизм сокращения миофибриллы объясняет теория скользящих нитей, разработанная в 1954 г. независимо друг от друга Хью Эзмором Хаксли и Сэром Андру Филдингом Хаксли (Н. Е. Huxley, 1924- , английский молекулярный биолог, Sir А. F. Huxley, 1917- , английский физиолог, лауреат Нобелевской премии по физиологии и медицине 1963 г). Согласно данной теории, укорочение саркомера в момент сокращения происходит благодаря активному скольжению актиновых нитей относительно миозиновых. Укорочение заканчивается, когда актиновые нити втягиваются по направлению к центру А-диска. При расслаблении или растяжении мышцы область взаимного перекрывания тонких и толстых филаментов суживается. В настоящее время существуют гипотетические модели механизмов взаимодействия актиновых и миозиновых нитей в процессе сокращения миофибриллы, однако некоторые аспекты этих гипотез остаются пока недоказанными.
     Скорость сокращения и сила сокращения миофибриллы зависят от длины саркомеров. Чем больше длина саркомера, тем меньше скорость его сокращения, но больше сила сокращения. И наоборот, скорость сокращения коротких саркомеров больше, но сила их сокращения меньше. Отсюда, из двух мышц одинаковой длины, мышца, имеющая более короткие саркомеры, сокращается с большей скоростью, но с меньшей силой. Скорость сокращения мышечного волокна зависит от числа последовательно соединенных саркомеров в его миофибриллах. Из двух мышц с одинаковой длиной саркомеров длинная мышца, имеющая большее число саркомеров в миофибриллах, сокращается быстрее, чем короткая. Сила и скорость сокращения мышечного волокна находятся в обратно пропорциональных отношениях.
     Число саркомеров в миофибриллах, их длина - случайные переменные. Описанные выше зависимости между этими переменными по сути представляют собой зависимости друг от друга уровней этих переменных (регрессионные зависимости первого порядка). В настоящее время неизвестны скедастические зависимости этих переменных (регрессионные зависимости второго порядка). Их исследование позволило бы получить принципиально новые представления о механизмах управления сокращением саркомера, миофибриллы, мышечного волокна, мышцы.
     См.: структура мышцы, миофибрилла: схема, формирование миозиновой нити: схема.

Схема. Миофибрилла.

Примечание:

А.  Продольное сечение миофибриллы в расслабленном состоянии.   Б.  Поперечные сечения миофибриллы.   В.  Продольное сечение миофибриллы в сокращенном состоянии. 1.  Z-диск.    2.  Саркомер.    3.  A-зона.    4.  H-зона.    5.  Миозиновые нити.    6.  Актиновые нити.    7.  I-зона.    8.  M-зона.