|
КОЛЛАГЕН [ collagen ] Коллагены - нерастворимые в воде внеклеточные гликопротеины, синтезируемые фибробластами, хондробластами и остеобластами..
Коллагены являются наиболее распространенными протеинами организма. Они составляют около 1/3 всех его белков. Из-за формы белковой молекулы коллаген относят к фибриллярным белкам. Из него построены прочные коллагеновые волокна соединительной ткани (кость, сухожилие, хрящ, связки, фасции, кожа и т. д.).
Таблица. Типы коллагеновых волокон.
Модификация: Shimizu H. Shimizu's Textbook of Dermatology, Hokkaido University Press, 2007, 528 p.
См.: Физиология человека: Литература. Иллюстрации. |
| № |
Волокна |
Тип |
| 1 |
Фибриллярные (Fibrillar) |
I, II, III, V, XI |
| 2 |
Волокна основной мембраны (Basement membrane) |
IV |
| 3 |
Скрепляющие фибриллы (Anchoring fibril) |
VII
|
| 4 |
Образующие сети (Network forming) |
VIII, X
|
| 5 |
Волокна коллагена ассоциированные с разрывами в трехмерной спирали (fibril associated collagen with interrupted triple helix, FACIT) |
IX, XII, XIV, XIX, XX
|
| 6 |
Микрофибриллы (Microfibril) |
VI
|
| 7 |
Мультиплексин (Multiplexin) |
XV, XVIII
|
| 8 |
Все остальные |
XIII, XVII
|
|
У человека различают около двух десятков типов коллагенов. Главными из них являются первые четыре типа. Коллаген типа I - главный компонент сухожилий, связок и костей. Коллагеновые волокна кости часто называют оссеиновыми волокнами. Коллаген типа II - главный компонент хрящевой ткани. Коллагеновые волокна хряща часто называют хондриновыми волокнами. Он составляет более 50% протеина хрящей. Коллаген типа III - упрочняющий компонент стенок полых органов, в том числе кровеносных сосудов, кишечника. Коллаген типа IV упрочняющий компонент базальной пластины эпителия, фильтров в кровеносных капиллярах, в клубочках нефронов и в других структурах. Остальные типы коллагенов не менее важны, но представлены в организме в меньшем количестве.
Молекулы коллагена состоят из трёх полипептидных цепей, образующих спирализованную суперструктуру - тропоколлаген. Ковалентно связанные молекулы тропоколлагена составляют коллагеновые волокна.
Аминокислотный состав коллагена характеризуется высоким содержанием глицина (1/3 всех аминокислотных остатков) и наличием отсутствующих в других белках оксипролина и оксилизина (1/4 всех аминокислот). Коллаген расщепляется коллагеназой, устойчив к действию других протеолитических протеолитических ферментов. Коллагеновые волокна формируются во внеклеточном пространстве полимеризацией тропоколлагена. Волокна состоят из пучков фибрилл (диаметр ~ 20 ÷ 100 нм). Каждая фибрилла состоит из протофибрилл. Протофибриллы представляют собой агрегаты молекул (диаметр ~ 1 ÷ 1,5 нм, длина ~ 270 нм) тропоколлагена и построены из трех закрученных в спирали полипептидных цепочек. Коллагеновые волокна обладают периодичным (через ~ 64 нм) чередованием тёмных и светлых участков (полос). Коллагеновые волокна обладают большой прочностью на разрыв, мало эластичны и выполняют опорную функцию.
|
«Я У Ч Е Н Ы Й И Л И . . . Н Е Д О У Ч К А ?»
Т Е С Т В А Ш Е Г О И Н Т Е Л Л Е К Т А
Предпосылка:
Эффективность развития любой отрасли знаний определяется степенью соответствия методологии познания - познаваемой сущности.
Реальность:
Живые структуры от биохимического и субклеточного уровня, до целого организма являются вероятностными структурами. Функции вероятностных структур являются вероятностными функциями.
Необходимое условие:
Эффективное исследование вероятностных структур и функций должно основываться на вероятностной методологии (Трифонов Е.В., 1978,..., ..., 2015, …).
Критерий: Степень развития морфологии, физиологии, психологии человека и медицины, объём индивидуальных и социальных знаний в этих областях определяется степенью использования вероятностной методологии.
Актуальные знания: В соответствии с предпосылкой, реальностью, необходимым условием и критерием...
...
о ц е н и т е с а м о с т о я т е л ь н о:
— с т е п е н ь р а з в и т и я с о в р е м е н н о й н а у к и,
— о б ъ е м В а ш и х з н а н и й и
— В а ш и н т е л л е к т !
|
♥ Ошибка? Щелкни здесь и исправь ее! Поиск на сайте E-mail автора (author): tryphonov@yandex.ru
|